Tipo textual

Texto narrativo

Tipo textual em que se conta um fato, fictício ou não, que ocorreu num determinado tempo e lugar, envolvendo personagens. Refere-se a objetos do mundo real ou fictício. Há uma relação de anterioridade e posterioridade. Estamos cercados de narrações desde as que nos contam histórias infantis, como o Chapeuzinho Vermelho ou A Bela Adormecida, até as piadas do cotidiano.

Texto descritivo

Um texto em que se faz um retrato por escrito de um lugar, uma pessoa, um animal ou um objeto. A classe de palavras mais utilizada nessa produção é o adjetivo, pela suafunção caracterizadora. Numa abordagem mais abstrata, pode-se até descrever sensações ou sentimentos. Não há relação de anterioridade e posterioridade. Significa "criara" com palavras a imagem do objeto descrito. É fazer uma descrição minuciosa do objeto ou da personagem a que o texto se Pega.

Texto dissertativo (ou expositivo)

Dissertar é o mesmo que desenvolver ou explicar um assunto, discorrer sobre ele. Assim, o texto dissertativo pertence ao grupo dos textos expositivos, juntamente com o texto de apresentação científica, o relatório, o texto didático, o artigo enciclopédico. Em princípio, o texto dissertativo não está preocupado com a persuasão e sim, com a transmissão de conhecimento, sendo, portanto, um texto informativo. Quando o texto, além de explicar, também persuade o interlocutor e modifica seu comportamento, temos um texto dissertativo-argumentativo.

Texto argumentativo

Esse texto tem a função de persuadir o leitor, convencendo-o de aceitar uma idéia imposta pelo texto. É o tipo textual mais presente em manifestos e cartas abertas, e quando também mostra fatos para embasar a argumentação, se torna um texto dissertativo-argumentativo.

exemplo do texto dissertativo!!

Texto injuntivo

Indica como realizar uma ação. Também é utilizado para predizer acontecimentos e comportamentos. Utiliza linguagem objetiva e simples. Os verbos são, na sua maioria, empregados no modo imperativo, porém nota-se também o uso do infinitivo e o uso do futuro do presente do modo indicativo. Ex: Previsões do tempo, receitas culinárias, manuais, leis, convenções, regras, e eventos

Diferença de tipo textual e gênero textual.

Tipo Textual    X    Gênero Textual

Levo em minhas mãos um exem­plar de O senhor dos anéis.

Pergunto para a turma qual o gênero textual a que pertence o livro. Um aluno responde com toda segu­rança: “Narra­tivo!” Respos­tas como essa deno­tam que há uma certa confu­são por parte deste aluno com respeito aos concei­tos de tipo textual e gênero textual. Tenta­rei expli­car breve­mente a dife­rença. Utili­zei como base para este post um exce­lente artigo de Luiz Antô­nio Marcus­chi, publi­cado em Gêne­ros textu­ais e ensino (Lucerna, 2005), orga­ni­zado por Ângela Dioní­sio, Anna Raquel Machado e Maria Auxi­li­a­dora Bezerra.

Primeiro, vamos enten­der um pouco o que é uma língua. Para Marcus­chi (2005) a língua é uma “ativi­dade social, histó­rica e cognitiva . Uma língua só existe a partir das inte­ra­ções entre seus falan­tes e essas inte­ra­ções se dão atra­vés de deter­mi­na­dos “mode­los” adap­ta­dos às mais diver­sas situ­a­ções comu­ni­ca­ti­vas. Dize­mos que esses mode­los ou “ações sócio-discursivas” são os gêne­ros textu­ais ou gêne­ros discur­si­vos; são textos nas formas que encon­tra­re­mos em nosso coti­di­ano, defi­ni­dos por sua compo­si­ção usual, suas funções comu­ni­ca­ti­vas, estilo etc. Quando você fala de um gênero discur­sivo estará falando de uma carta, de uma entre­vista, de uma aula expo­si­tiva, de um chat etc.

Por outro lado, ao falar­mos de tipos textu­ais, esta­re­mos diante de sequên­cias de textos com deter­mi­na­das carac­te­rís­ti­cas linguís­ti­cas, deter­mi­na­das por aspec­tos lexi­cais, sintá­ti­cos, rela­ções lógi­cas etc. Se há um número incon­tá­vel de gêne­ros textu­ais, os tipos textu­ais são apenas cinco, a saber, narra­ti­vos, argu­men­ta­ti­vos, expo­si­ti­vos, descri­ti­vos e injun­ti­vos. Os tipos textu­ais são carac­te­ri­za­dos pela presença de certos traços linguís­ti­cos predo­mi­nan­tes. Exemplo: Uma sequên­cia narra­tiva normal­mente é reco­nhe­cida por seu cará­ter tempo­ral, enquanto uma sequên­cia injun­tiva pela presença de elemen­tos impe­ra­ti­vos. 

BIOQUÍMICA DA CARNE

1. COMPOSIÇÃO QUÍMICA DA CARNE

TABELA 1 – COMPOSIÇÃO DO TECIDO MUSCULAR MAGRO (%)

ESPÉCIE	ÁGUA	PROTEÍNA	LIPÍDIOS	CINZAS
BOVINOS	70-75	20-22	4-8	1
SUÍNOS	68-70	19-20	9-11	1,4
AVES	73,7	20-23	4,7	1

1.1 Água

            A água, elemento encontrado em maior quantidade na carne. Em carcaças magras 70-75% do seu peso é de água e, mais água pode ser adicionado durante o processo de emulsão. Nos produtos cárneos, a água tem papel fundamental, principalmente na suculência, maciez, cor e sabor.

A água desempenha importante função nos processo vitais como solvente das substâncias orgânicas e inorgânicas, devido a sua polaridade e a capacidade de formação de pontes de hidrogênio e ainda atua como solvente de soluções coloidais (proteínas, carboidratos, sais e outras substâncias).

1.2 Proteínas

            A carne é constituída por proteínas de alta qualidade e é altamente digestível e facilmente absorvida.

            As proteínas representam de 16 a 22% da massa muscular, ou sendo digestíveis num percentual entre 95 a 100%, enquanto que as vegetais o são apenas entre 65-70%. Do ponto de vista biológico, independente do seu valor plástico ou energético, as proteínas são necessárias na formação de enzimas, hormônio e hemoglobina.

           

Conforme sua solubilidade, as proteínas são classificadas em três grupos:

*Proteínas sarcoplasmáticas: ou seja, as do suco da carne e as que proporcionam sua cor. A mioglobina e a hemoglobina, comparecendo estas numa proporção de 25 a 30% das proteínas totais.

            A mioglobina, pigmento responsável pela cor vermelha da carne fresca e serve como depósito de oxigênio no músculo. O oxigênio que chega ao músculo com a hemoglobina. O conteúdo em mioglobina é alto em carne bovina e baixo em aves. Em geral o conteúdo em mioglobina aumenta com a idade.

            A hemoglobina é a proteína transportadora de oxigênio localizado cuja missão é a de transportar o oxigênio a todas as células e eliminar gás carbônico que resulta do metabolismo aeróbio.

*Proteínas miofibrilares: as mais importantes são a miosina e a actina. A primeira participa do conteúdo protéico do músculo numa proporção de cerca de 38% e a última em aproximadamente 13%, podendo ambas unirem-se para formar a actomiosina. Dentre as proteínas miofibrilares, distinguem-se ainda a tropomiosina, a troponina, a proteína C e as proteínas M, proteínas estas solúveis em sal e que, como a miosina e a actina, são necessárias para estabilizar emulsões na elaboração de embutidos, quando é requerida a emulsão da carne.

           

*Proteínas do tecido conjuntivo: o colágeno e a elastina. O primeiro considerado o principal componente, encontra-se numa proporção de 1% a 2%. Supõe-se, que as carnes muito ricas em tecido conectivo poderão conter até 10% de colágeno. Sempre que a carne ou um derivado seu for rico em colágeno, seu valor biológico será baixo, devido a alta proporção em aminoácidos não essenciais que ele possui.

            Dado ao fato de a elastina não ser degradada pelo calor, não possui importância tecnológica e, por ser menos digestiva, tem menor valor nutritivo.

            A solubilidade de uma proteína depende principalmente: o tamanho da sua cadeia e o pH do meio onde elas se encontram.

2. Fibra muscular

As fibras musculares são a unidade estrutural do músculo. Estão agrupadas formando feixes envolvidos por uma membrana conjuntiva Deste partem septos que vão envolver o pequenos feixes de fibras, partindo daí septos que rodeiam cada fibra Os músculos unem-se aos ossos através do tecido conjuntivo formando os tendões.

Proteínas dos filamentos

Exercem importante papel fisiológico, sendo que a actina e a miosina têm aí uma participação de 75% a 80% do total, cabendo 20 a 25% a actina e 50 – 55% a miosina.

·      Tropomiosina – molécula fibrosa e estreita – Troponina – É uma proteína complexa que ocorre a intervalos regulares. Estas duas proteínas são chamadas de reguladoras.

·      Miosina – tem a forma de um bastão de golfe com "cabeça" na ponta, que vai se ligar aos filamentos de actina dando o processo de contração e descontração muscular.

·      Actina – filamentos finos, formada por cadeias enroladas em hélice. Forma pontes mediante a integração com a miosina originando o complexo  químico denominado actomiosina.

·      Actomiosina – união da actina e miosina, constitui a maior parte das proteínas fibrilares existentes no músculo pós – morte  e o rigor mortis.

O tecido é formado por combinação de filamentos delgados e grossos:

- Filamentos finos: 2 fitas de actina e outras proteínas que são sensíveis aos íons Ca++ e participam do processo de contração muscular.

- Filamentos grossos: feixes de moléculas de miosina

A formação de pontes cruzadas mediante a integração entre a actina e a miosina origina o complexo químico denominado actomiosina. O mecanismo de contração e descontração muscular necessita da presença de ATP e é controlado pela concentração de íons Ca⁺⁺.

a. SARCOLEMA – Membrana citoplasmática – Ao longo da fibra muscular e toda sua volta.

b. SARCOPLASMA – Citoplasma - Formado pela substância intracelular, cujo conteúdo é constituído  entre 75 a 85% de água, gotículas lipídicas, glicogênio, proteínas, compostos nitrogenados não protéicos e diversos componentes inorgânicos.

c. RETÍCULO SARCOPLASMÁTICO – É Constituído por um sistema de vesículas, túbulos orientados longitudinalmente envolvendo as miofibrilas,

Tem relevante desempenho no processo de excitação - contração. O retículo sarcoplasmático dispõe de um mecanismo de transporte ativo de Ca⁺⁺  nas membranas, dependência do ATP. O sistema assim concentra Ca⁺⁺ regulando dessa forma a sua concentração no sarcoplasma.

2.  CONSTITUICÃO DO CORPO DO ANIMAL

A qualidade da carne depende da idade, do sexo, da raça e da alimentação do animal de corte, além das condições de abate, processamento e armazenamento. 

·     Gorduras

·    Ossos

·    Músculos

2.1. Tecido muscular

Músculo liso ou involuntário

 É encontrado na parede de dos vasos sangüíneos e linfáticos, na pele e nos órgãos do sistema digestivo e urogenital; possuem contração involuntária.

Músculo estriado cardíaco

Limita-se ao coração -  Possuem contração involuntária – possui atividade aeróbica com alta produção de energia, sendo altamente irrigados, ricos em nutrientes, principalmente glicogênio.

Músculo estriado esquelético

Possuem contração voluntária – Existem mais de 600 tipos diferentes. Constituem a maior parte da carne; Fornece sustentação e movimento, direta ou indiretamente ligados a ossos e cartilagens, aumentam com a nutrição e o exercício físico.

2.2. Tecido Epitelial

Encontra-se em menor proporção no corpo do animal; Exerce funções de proteção, secreção, excreção, transporte, absorção e percepção sensorial. 

2.3. Tecido conjuntivo

O tecido conjuntivo, destinado a unir e sustentar os demais tecidos, é composto por células e substâncias  intercelulares. As substâncias intercelulares do tecido conjuntivo são as fibras  e a substância fundamental amorfa. As fibras, dividem-se em: colágenas, elásticas e reticulares

2.4. Tecido adiposo

É um tipo especial de tecido conjuntivo com predominância do tecido adiposo – Predominam células adiposas originárias do mesênquima, caracterizando por armazenar gorduras neutras;

            O crescimento deste tecido depende da nutrição, idade, sexo e raça.

4. Transformação do músculo em carne

Após o abate, o músculo passa por uma série de transformações bioquímicas e físico-químicas e o produto final é denominado carne. A carne pode ser definida como sendo a parte fresca e comestível do animal utilizada como alimento. Entre as características responsáveis pela aceitação, temos a textura e a cor, que estão relacionadas às proteínas do tecido.

Estado de contração muscular – Rigor mortis

Imediatamente após abate cessa a respiração aeróbica. Com a respiração anaeróbica, o glicogênio da musculatura é convertido em ácido lático, abaixando o pH, e verifica-se também uma diminuição na produção de ATP. A baixa concentração de ATP nos tecidos e outras condições que se estabelecem no “post mortem” dificultam ou impedem a retirada de cálcio. Permanecendo alta a concentração de Ca⁺⁺ sarcoplasmático a contração se torna irreversivel (“rigor mortis”).

O grau de contração dos músculos “post mortem” depende:

¨    Condições físicas e tratamento do animal antes do abate:

Um fenômeno comum na indústria de carnes (principalmente para suínos, aves) é o da carne pálida, flácida e exsudativa (PSE). Essa é uma situação que ocorre quando os animais são submetidos a stress pouco antes ou durante o abate (também é característica de algumas raças de suínos). Há uma ativação da glicólise com acúmulo de ácido lático e queda muito rápida do pH que pode chegar a 5,0. O ponto isoelétrico da maioria das proteínas está entre 5 e 5,5, e se esse valor de pH for atingido enquanto a temperatura da carcaça ainda está alta (geralmente leva-se uma hora para colocar as carcaças na câmara de resfriamento) ocorrerá então hidrólise do colágeno e desnaturação de proteínas com alteração da cor, textura e da capacidade de retenção de água da musculatura.

Características opostas ocorrem quando o animal está com suas reservas de glicogênio esgotadas antes do abate (jejum, exercícios exagerados, manejo impróprio). A quantidade de ac. lático formada depois do abate será pequena e o músculo será escuro, firme e seco (DFD). Esse tipo de carne apresenta maior capacidade de retenção de água.

Resolução do post mortem

É o que constitui o amolecimento da carne durante a maturação (manter a carne refrigerada sob temperaturas próximas de 0oC por um período de tempo suficiente para torná-la não apenas amaciada, como também melhorar outras qualidades organolépticas inerentes). Depois de algumas horas “post mortem” as proteínas miofibrilares passam por alterações como o enfraquecimento da interação actomiosina e, principalmente a degradação gradual da linha Z. Essas alterações causam uma diminuição na rigidez e um aumento gradativo da maciez da carne.

quantidade e qualidade das proteínas do tecido conjuntivo

Apesar das proteínas miofibrilares consistirem na maior parte do total do músculo e o colágeno com apenas 2 a 6%, sua contribuição para textura é muito importante. Na verdade, o ponto crítico é a “qualidade” do colágeno.

Colágeno: principal constituinte do tecido conjuntivo. A fibra de colágeno é formada pela associação entre 3 cadeias, formando hélices triplas fortemente ligadas. O colágeno funciona como um suporte tão efetivo para os músculos e apresenta características de estabilidade e resistência devido principalmente a formação de ligações cruzadas covalentes intermoleculares (pontes de piridinolina).

COR

A cor natural da carne vermelha é dada pela mioglobina.

Na forma oxigenada essa proteína apresenta coloração vermelha brilhante, característica das carnes cruas bem conservadas. Na ausência ou escassez de O₂ verifica-se a desoxigenação dando origem a mioglobina, que apresenta coloração vermelho escura.

Esta coloração é menos desejada e pode ser observada no interior de blocos espessos de musculatura onde a penetração do O₂ ainda não se faz com eficiência. Pode ainda haver alteração em função da oxidação do átomo de Ferro, formando metamioglobina, coloração marrom avermelhada.

Proteínas Conceito: são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.      Observações: - Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas moléculas existem ligações peptídicas em número igual no número de aminoácidos presentes menos um. - Pode-se dizer, também, que os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das proteínas. - Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas monômeros.      Nota - Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos. 0 peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000. Justifica-se, assim, o fato de as moléculas protéicas estarem incluídas entre as macromoléculas.      Classificação da proteína   Classificação: pode-se classificar as proteínas em três grupos: - Proteínas simples - São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise. Pode-se mencionar como exemplo:      As Albuminas - São as de menor peso molecular - São encontradas nos animais e vegetais. - São solúveis na água. Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.      As Globulinas - Possuem um peso molecular um pouco mais elevado. - São encontradas nos animais e vegetais - São solúveis em água salgada. Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.      As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas - Possuem peso molecular muito elevado. - São exclusivas dos animais. - São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos. Exemplos: colágeno, elastina e queratina.      Proteínas Conjugadas - São também denominadas heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético.     Proteínas Derivadas  - As proteínas derivadas formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise. Pode-se citar como exemplos desse tipo de proteínas as proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão. Características da proteína      Natureza macromolecular  - Possuem um tamanho compreendido entre 0,001 a 0,2 mm (mm = micrômetro) de diâmetro formando, na água, uma solução coloidal.   Natureza anfótera Constituem, pois, o melhor Sistema Tampão do organismo.      Estrutura: os níveis de organização Molecular de uma proteína são: Primário - representado peIa seqüência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas. Secundário - representado por dobras na cadeia (a - hélice), que são estabilizadas por pontes de hidrogênio. Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento. Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero).      Veja as figuras a seguir, que mostram a representação esquemática dos três níveis de organização molecular de uma proteína:  Secundário, terciário e quartenário. Nota - A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores. A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína.        Nota - uma proteína difere de outra:       1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a mais.        2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, aminoácidos corno valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes.       3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são diferentes.  4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são.        Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos. Função da proteína Funções: as proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função. De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e transporte.      Função estrutural - participam da estrutura dos tecidos. Exemplos: - Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões. - Actina o Miosina: proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular, - Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre. - Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue),      Função enzimática - toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.      Função hormonal - muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substãncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).      Função de defesa - existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.      Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.      Função nutritiva - as proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.      Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...      Transporte - pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.